利用不同的分析內(nèi)容去進行數(shù)據(jù)篩選，最終目的都是為了得到研究中的具有重要調(diào)控作用的蛋白質(zhì)分子。在數(shù)據(jù)篩選的最后步驟，ROC曲線分析（Receiver Operating Characteristic）或許可以很好地在幾個或者十幾個候選蛋白質(zhì)中篩選出最關(guān)鍵物質(zhì)。通過觀察每一個蛋白質(zhì)的AUC值來判定該蛋白質(zhì)作為biomarker的可能性。AUC值越大，可能性便越大。

生物體中，蛋白質(zhì)并不是獨立存在的，其功能的行使必須借助于其他蛋白質(zhì)的調(diào)節(jié)和介導(dǎo)，這種調(diào)節(jié)或介導(dǎo)作用的實現(xiàn)首先要求蛋白質(zhì)之間有結(jié)合作用或相互作用。對蛋白質(zhì)之間的相互作用及相互作用形成的網(wǎng)絡(luò)進行研究，對于揭示蛋白質(zhì)的功能具有重要意義。一般情況下，蛋白質(zhì)之間的作用關(guān)系信息可以通過STRING數(shù)據(jù)庫（Search Tool for the Retrieval of Interacting Genes/Proteins）獲得，并且利用Cytoscape軟件來構(gòu)建互作關(guān)系網(wǎng)絡(luò)圖。

同一種蛋白質(zhì)在不同的亞細胞位置可能會承擔(dān)不同的功能作用。蛋白質(zhì)的亞細胞定位可以影響其活性和相互作用對象，從而影響其在細胞內(nèi)的作用。蛋白質(zhì)的亞細胞定位預(yù)測，可以通過WoLF PSORT（Weighted Subcellular Localization Predictor）預(yù)測軟件，在整合多個數(shù)據(jù)庫的亞細胞定位信息基礎(chǔ)上，根據(jù)氨基酸序列來進行比對預(yù)測。

成熟的蛋白質(zhì)分子中會存在一個相對獨立的空間結(jié)構(gòu)區(qū)域。通常由蛋白質(zhì)鏈上連續(xù)的氨基酸殘基組成，可以在一定程度上自主折疊成一個穩(wěn)定的三維結(jié)構(gòu)。通過對結(jié)構(gòu)域的分析，可以預(yù)測蛋白質(zhì)的功能、蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)之間的相互作用、藥物作用靶點區(qū)域等。在進行結(jié)構(gòu)域分析的時候，主要利用Pfam（Protein families database of alignments and hidden Markov models），一個基于多重序列比對以及隱馬爾可夫模型（HMM）預(yù)測的方法而收錄的大量蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)信息的數(shù)據(jù)庫，來進行蛋白結(jié)構(gòu)域預(yù)測。 

定義①紅外光譜：紅外光譜（FI）是分子能選擇性吸收某些波長的紅外線，而引起分子中振動能級和轉(zhuǎn)動能級的躍遷，檢測紅外線被吸收的情況可得到物質(zhì)的紅外吸收光譜，又稱分子振動光譜或振轉(zhuǎn)光譜，紅外光譜是研究紅外光與物質(zhì)的相互作用，其中紅外波數(shù)范圍為 4000 至 400 cm-1。②傅立葉變換紅外：傅立葉變換紅外光譜（FTIR）是一種強大的技術(shù)，可用于獲取吸收/排放固體、液體或氣體的紅外光譜。當(dāng)紅外輻射穿過被測樣品時，一部分紅外輻射會被官能團的特定共價鍵吸收，另一部分紅外輻射則直接穿透收集到的光譜代表了分子的吸收和傳輸，形成了用于化學(xué)鑒定的分子指紋。

區(qū)別：傅立葉變換紅外以干涉圖作為原始信號構(gòu)建的。這表示光強度是干涉儀內(nèi)鏡子位置的函數(shù)，而不是波長的函數(shù)，信號必須首先進行傅里葉變換（FT），以產(chǎn)生作為波數(shù)函數(shù)的強度。傅立葉紅外光譜的獲取比傳統(tǒng)的色散儀器快得多。傅立葉變換法產(chǎn)生的光譜顯示出更好的信噪比，而且由于波長標(biāo)尺是用非常精確的參考激光校準(zhǔn)的，因此比紅外光譜提供了更高的波長精度。

傅立葉變換光譜優(yōu)點：①非破壞性；②無需外部校準(zhǔn)；③速度更快；④靈敏度更高；⑤光通量更高；⑥操作更簡單。